1) Concepto y características:
Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos de aminoácidos.
- De 1 a 3 aminoácidos: péptido.
- De 4 a 10 aminoácidos: oligopéptido.
- De 10 a 100 aminoácidos: polipéptido.
- Más de 100 aminoácidos: proteína.Son macromoléculas. Algunas proteínas están constituídas por la unión de varios polímeros proteicos que en ocasiones puede también contener otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc), recibiendo el nombre genérico de prótido.
Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética.
2) Los aminoácidos:
Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas.
Las proteínas de los seres vivos sólo tienen 20 aminoácidos diferentes. La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, los llamados aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse por la dieta habitual. Estos son la treonina, la lisina, la valina, la leucina, la isoleucina, la metionina, la fenilalanina y el triptófano. Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos que requier el metabolismo.
2.1 Clasificación de los aminoácidos:
En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:
a) Grupo I: Aminoácidos apolares (hidrófobos). Aminoácidos cuyo R no es polar.
b) Grupo II: Aminoácidos polares no ionizables (hidrófilos). Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares.
a) Grupo III: Aminoácidos apolares ácidos. Son aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo.
a) Grupo IV: Aminoácidos apolares básicos. Tienen otro u otros grupos aminos.
2.2 Propiedades de los aminoácidos:
2.2.1 Estereoisomería:
Excepto en la glicocola, en el resto de los aminoácidos el carbono alfa es asimétrico. La molécula será ópticamente activa, denominándose dextrógegira o levógia, según desvíe la luz hacia la derecha o hacia la izquierda, respectivamente.
Existen dos configuraciones: D y L (esteroisomeros). Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de los esteroisómeros. Por convenio se considera que los aminoácidos presentes en las proteínas pertenecen todos ellos a la serie L.
2.2.2 Carácter anfótero:
Al tener un grupo carboxilo pueden desprender H+, por lo que tienen carácter ácido. Por otra parte, al tener grupo amino son capaces de aceptar H+ y, por tanto, también tienen carácter básico.
Los aminoácidos tienen carácter anfótero ya que se pueden comportar como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio en el que se encuentren. Al pH existente habitualmente en los medios biológicos, tanto el grupo amino como el grupo ácido, suelen estar ionizados y los aminoácidos aparecen como iones dobles.Si sometemos un aminoácido a un medio de pH ácido, tendrá carga neta positiva y se comportará como una base, debido a que el grupo COO- captará H+ del medio. Si por el contrario el aminoácido es sometido a un medio con pH básico, quedará con carga neta negativa y se comportará como un ácido, ya que el grupo NH3+ cederá H+ al medio.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
3) El enlace peptídico:
Son enlaces covalentes constituidos entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, dando lugar a la pérdida de una molécula de agua.
b) Se comporta como un doble enlace y no permite el giro libre alrededor de él.
c) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en el mismo plano.
d) Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C.
3.1 Características del enlace peptídico:
a) Es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y la estabilidad de las moléculas proteicas. b) Se comporta como un doble enlace y no permite el giro libre alrededor de él.
c) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en el mismo plano.
d) Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C.
4) Péptidos, polipéptidos y proteínas:
2 aa: Dipéptido
3 aa: Tripéptido
4 a 10 aa: Oligopéptido
10 a 100 aa: Polipéptido
Más de 100 aa: Proteína
5) Péptidos, polipéptidos y proteínas:
Es la disposición espacial que adopta la molécula proteica.
La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles.
I) Nivel o estructura primaria:
Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Es de gran importancia, pues es la secuencia que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. El ordenamiento de los aminoácidos en cada proteína no es arbitrario, sino que obedece a un plan determinado en el ADN. Esta estructura define la especifidad de cada proteína.
II) Nivel o estructura secundaria:
Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos. Puede ser, principalmente, α-hélice y conformación β (o lámina plegada). Además hay otros tipos de estructura secundaria como la triple hélice de colágeno. Existen zonas sin una conformación definida y que se llaman zonas irregulares.
a) Estructura α-hélice: es la forma más simple y común. La estructura adopta una disposición helicoidal y los restos de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice.
b) Conformación β: la estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrógeno intercatenarios.
Las cadenas pueden unirse paralela o antiparalelamente.
c) Triple hélice de colágeno: no están tan arrolladas como las hélices alfa.
III) Nivel o estructura terciaria:
Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio, sino que normalmente sufren plegamientos. La estructura terciaria se estabiliza por la formación de las siguientes interacciones:
a) Puentes de hidrógeno.
2) Atracciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas.
3) Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
4) Puentes disulfuro.
De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
Puede ser fibrilar (función estructural o protección, insolubles en agua) o globular (enzimas, proteínas con función transportadora. Solubles en agua).
III) Nivel o estructura cuaternaria:
Ocurre en las proteínas compuestas por varias cadenas polipeptídicas.
6) Popiedades de las proteínas:
Depende de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie. Estas son las más importantes:
Solubilidad: las proteínas fibrilares son insolubles en agua. Las globulares, son solubles, aunque no forman verdaderes disoluciones sino dispersiones coloidales.
Especifidad: puede entenderse de dos maneras -> de especie y de función.
Desnaturalización: es la pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles (como los puentes de hidrógeno) y no afecta a la estructura primaria. Sin embargo, al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.
Puede existir casi siempre una renaturalización excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (huevos fritos).
7) Clasificación de las proteínas:
Se clasifican en holoproteínas (formadas solamente por aminoácidos) o heteroproteínas (formadas por una fracción proteínica - grupo proteico - y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético).
Holoproteínas:
Según su estructura se subdividen en:
a) Globulares: tienden a ser más solubles en agua. Su estructura es compacta con formas casi esféricas.
b) Fibrosas: son insolubles en agua. Presentan formas moleculares alargadas, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductibilidad.
Heteroproteínas:
a) Glucoproteínas: poseen glúcidos en su estructura.
b) Lipoproteínas: son proteínas conjugadas con lípidos.
d) Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico.
e) Cromoproteínas:
8) Funciones generales:
a) Reserva: no suelen cumplir esta función.
b) Enzimática: catalizan las reacciones químicas.
c) Homeostática: mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular. También colaboran en el mantenimiento del pH.
d) Transporte: de gases o de ácidos grasos.
e) Contráctil: son esenciales en el movimiento.
f) Defensiva: intervienen en los procesos de defensa frente a agentes patógenos.
g) Hormonal: regulan procesos vitales.
h) Estructural: estructuras de los seres vivos.
2 aa: Dipéptido
3 aa: Tripéptido
4 a 10 aa: Oligopéptido
10 a 100 aa: Polipéptido
Más de 100 aa: Proteína
5) Péptidos, polipéptidos y proteínas:
Es la disposición espacial que adopta la molécula proteica.
La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles.
I) Nivel o estructura primaria:
Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Es de gran importancia, pues es la secuencia que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. El ordenamiento de los aminoácidos en cada proteína no es arbitrario, sino que obedece a un plan determinado en el ADN. Esta estructura define la especifidad de cada proteína.
II) Nivel o estructura secundaria:
Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos. Puede ser, principalmente, α-hélice y conformación β (o lámina plegada). Además hay otros tipos de estructura secundaria como la triple hélice de colágeno. Existen zonas sin una conformación definida y que se llaman zonas irregulares.
a) Estructura α-hélice: es la forma más simple y común. La estructura adopta una disposición helicoidal y los restos de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice.
b) Conformación β: la estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrógeno intercatenarios.
Las cadenas pueden unirse paralela o antiparalelamente.
c) Triple hélice de colágeno: no están tan arrolladas como las hélices alfa.
III) Nivel o estructura terciaria:
Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio, sino que normalmente sufren plegamientos. La estructura terciaria se estabiliza por la formación de las siguientes interacciones:
a) Puentes de hidrógeno.
2) Atracciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas.
3) Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
4) Puentes disulfuro.
De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
Puede ser fibrilar (función estructural o protección, insolubles en agua) o globular (enzimas, proteínas con función transportadora. Solubles en agua).
III) Nivel o estructura cuaternaria:
Ocurre en las proteínas compuestas por varias cadenas polipeptídicas.
6) Popiedades de las proteínas:
Depende de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie. Estas son las más importantes:
Solubilidad: las proteínas fibrilares son insolubles en agua. Las globulares, son solubles, aunque no forman verdaderes disoluciones sino dispersiones coloidales.
Especifidad: puede entenderse de dos maneras -> de especie y de función.
Desnaturalización: es la pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles (como los puentes de hidrógeno) y no afecta a la estructura primaria. Sin embargo, al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.
Puede existir casi siempre una renaturalización excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (huevos fritos).
7) Clasificación de las proteínas:
Se clasifican en holoproteínas (formadas solamente por aminoácidos) o heteroproteínas (formadas por una fracción proteínica - grupo proteico - y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético).
Holoproteínas:
Según su estructura se subdividen en:
a) Globulares: tienden a ser más solubles en agua. Su estructura es compacta con formas casi esféricas.
- Albúminas: funciones de transporte o bien de reserva de aminoácidos.
- Globulinas: anticuerpos.
- Histonas y protaminas: se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
- Actina: responsable de la contracción muscular.
b) Fibrosas: son insolubles en agua. Presentan formas moleculares alargadas, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductibilidad.
- Colágeno: tejido conjuntivo.
- Queratinas: formaciones epidérmicas.
- Elastinas: tejido conjuntivo de piel, cartílago, vasos sanguíneos.
- Fibrina de la sangre: coagulación sanguíneo.
- Miosina: interviene en la contracción muscular.
Heteroproteínas:
a) Glucoproteínas: poseen glúcidos en su estructura.
b) Lipoproteínas: son proteínas conjugadas con lípidos.
- Quilomicrones.
- LDL: lipoproteínas de densidad baja. Transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los diferentes tejidos, para formar las membranas celulares.
- HDL: lipoproteínas de densidad elevada. Transportan hasta el hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales.
d) Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico.
e) Cromoproteínas:
- Porfirínicas: su grupo prostético está compuesto por una metalporfirina. Destacan la hemoglobina y la mioglobina.
- No porfirínicas: como la hemocianina.
8) Funciones generales:
a) Reserva: no suelen cumplir esta función.
b) Enzimática: catalizan las reacciones químicas.
c) Homeostática: mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular. También colaboran en el mantenimiento del pH.
d) Transporte: de gases o de ácidos grasos.
e) Contráctil: son esenciales en el movimiento.
f) Defensiva: intervienen en los procesos de defensa frente a agentes patógenos.
g) Hormonal: regulan procesos vitales.
h) Estructural: estructuras de los seres vivos.
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